La structure des protéines
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| Support: | Livre |
| Langue: | Français |
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[Les Ulis] :
EDP sciences,
DL 2019.
|
| Collection: | QuinteSciences
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| Résumé: | Présentation des mécanismes des protéines. ↑Electre 2019 |
Table des matières:
- P. 1
- Introduction
- P. 3
- Chapitre 1 Les acides aminés, motifs élémentaires
- P. 3
- 1.1 Identification
- P. 6
- 1.1.1 Asymétrie structurale
- P. 7
- 1.2 Propriétés optiques
- P. 7
- 1.2.1 Absorption de la lumière
- P. 8
- 1.2.2 Fluorescence
- P. 9
- 1.2.3 Propriétés rotatoires
- P. 10
- 1.3 Propriétés ioniques
- P. 11
- 1.4 Modifications chimiques du groupe aminé
- P. 15
- 1.4.1 Réactions d'addition sur une double liaison
- P. 16
- 1.4.2 Attaque par un réactif électrophile
- P. 16
- 1.5 Modifications chimiques du groupe carboxyle
- P. 17
- 1.6 Modifications chimiques des chaînes latérales
- P. 17
- 1.6.1 Groupes alpha-aminés et bêta-carboxyliques
- P. 18
- 1.6.2 Histidine
- P. 20
- 1.6.3 Sérine et thréonine
- P. 20
- 1.6.4 Tyrosine
- P. 22
- 1.6.5 Cytéine
- P. 26
- 1.6.6 Méthionine
- P. 26
- 1.6.7 Arginine
- P. 26
- 1.6.8 Tryptophane
- P. 27
- 1.7 Techniques de séparation des acides aminés
- P. 27
- 1.7.1 Électrophorèse
- P. 27
- 1.7.2 Chromatographie
- P. 31
- Chapitre 2 La structure primaire des protéines
- P. 31
- 2.1 Définition
- P. 32
- 2.2 Détermination de la structure primaire des protéines
- P. 32
- 2.2.1 Avancées historiques
- P. 35
- 2.2.2 Principes des méthodes de détermination des séquences protéiques
- P. 35
- 2.2.3 Spectrométrie de masse
- P. 36
- 2.3 Composition globale des protéines en acides aminés
- P. 37
- 2.4 Études des alignements de séquences : taxonomie des protéines
- P. 37
- 2.5 Synthèse peptidique
- P. 41
- Chapitre 3 La structure secondaire
- P. 41
- 3.1 Définition
- P. 43
- 3.2 Conformations du squelette peptidique
- P. 45
- 3.2.1 Hélices
- P. 47
- 3.2.2 Déformation des hélices alpha
- P. 47
- 3.2.3 Structures bêta
- P. 48
- 3.2.4 Retournement de la chaîne : les virages
- P. 49
- 3.2.5 Autres structures régulières
- P. 50
- 3.2.6 Caractéristiques des structures non régulières
- P. 50
- 3.2.7 Méthodes d'étude des structures secondaires
- P. 52
- 3.3 Transformation des hélices alpha en structure bêta
- P. 55
- Chapitre 4 La structure supersecondaire
- P. 55
- 4.1 Définition
- P. 55
- 4.2 Association d'hélices alpha
- P. 56
- 4.3 Association de brins bêta
- P. 58
- 4.4 Interactions entre hélices alpha et segments bêta
- P. 62
- 4.5 Interactions entre hélices alpha ou brins bêta et segments dépourvus de structure régulière
- P. 62
- 4.6 Principaux motifs structuraux présents dans les protéines
- P. 67
- Chapitre 5 La structure tertiaire
- P. 67
- 5.1 Définition
- P. 68
- 5.2 Caractéristiques de la structure protéique
- P. 68
- 5.2.1 Absence de noeud dans la chaîne polypeptidique
- P. 68
- 5.2.2 Compacité des protéines globulaires
- P. 68
- 5.2.3 Les résidus hydrophobes ont tendance à se rassembler à l'intérieur de la protéine
- P. 69
- 5.2.4 Domaines structuraux
- P. 73
- 5.2.5 Protéines intrinsèquement non structurées
- P. 73
- 5.3 Classification des protéines basée sur la structure
- P. 74
- 5.4 Métalloprotéines
- P. 75
- 5.5 Méthodes de détermination des structures protéiques
- P. 76
- 5.5.1 Cristallographie aux rayons X
- P. 77
- 5.5.2 Résonance magnétique nucléaire
- P. 77
- 5.5.3 Microscopie électronique
- P. 79
- Chapitre 6 La structure quaternaire
- P. 79
- 6.1 Définition
- P. 79
- 6.2 Mode d'association des sous-unités
- P. 84
- 6.3 Protéines oligomériques possédant des sous-unités différentes
- P. 85
- 6.4 Assemblage de protéines
- P. 87
- 6.5 Méthodes d'étude des structures quaternaires
- P. 89
- Chapitre 7 Structure des protéines membranaires
- P. 89
- 7.1 Localisation et fonction des protéines membranaires
- P. 93
- 7.2 Environnement membranaire
- P. 93
- 7.2.1 Composition et organisation
- P. 98
- 7.3 Expression, extraction, purification et manipulation des protéines membranaires en solution aqueuse
- P. 98
- 7.3.1 Expression
- P. 100
- 7.3.2 Extraction
- P. 102
- 7.3.3 Instabilité des protéines membranaires en solution détergente et alternative aux détergents
- P. 107
- 7.4 Étude structurale des protéines membranaires
- P. 107
- 7.4.1 Microscopie électronique
- P. 109
- 7.4.2 Radiocristallographie
- P. 110
- 7.4.3 Résonance magnétique nucléaire
- P. 111
- 7.4.4 Autres approches fournissant des informations structurales
- P. 112
- 7.5 Structure des protéines membranaires
- P. 113
- 7.5.1 Mode d'association avec la membrane. Structure quaternaire. Supercomplexes
- P. 120
- 7.5.2 Structure secondaire et tertiaire des régions transmembranaires
- P. 122
- 7.5.2 Interactions stabilisantes. Cofacteurs. Lipides
- P. 129
- Chapitre 8 Énergétique conformationnelle
- P. 130
- 8.1 Interactions intramoléculaires résultant de facteurs intrinsèques à la protéine
- P. 130
- 8.1.1 Interactions non covalentes
- P. 134
- 8.1.2 Interactions covalentes : les ponts disulfure
- P. 135
- 8.2 Interactions intramoléculaires influencées par le solvant
- P. 135
- 8.2.1 Liaisons hydrogène
- P. 139
- 8.2.2 Interactions électrostatiques
- P. 140
- 8.3 Interactions intramoléculaires déterminées par le solvant
- P. 140
- 8.3.1 Structure de l'eau liquide
- P. 141
- 8.3.2 Interactions hydrophobes
- P. 142
- 8.3.3 Rôle des interactions hydrophobes dans la stabilisation de la structure protéique
- P. 143
- 8.3.4 Surface accessible
- P. 144
- 8.4 Interactions entre le solvant et les molécules protéiques
- P. 147
- 8.5 Énergie conformationnelle totale d'une protéine
- P. 149
- Chapitre 9 Formation de la structure tridimensionnelle : le repliement des protéines
- P. 151
- 9.1 Le postulat d'Anfinsen et le paradoxe de Levinthal
- P. 151
- 9.2 Chemins de repliement
- P. 151
- 9.2.1 Modèles de repliement
- P. 153
- 9.2.2 Détection et caractérisation des intermédiaires de repliement
- P. 154
- 9.2.3 La nouvelle vision du repliement : le paysage énergétique et l'entonnoir de repliement
- P. 156
- 9.3 Repliement des protéines dans l'environnement cellulaire
- P. 158
- 9.4 Repliements incorrects, agrégation et conséquences pathologiques
- P. 163
- 9.5 Repliement des protéines membranaires, in vivo et in vitro
- P. 164
- 9.5.1 Synthèse in vivo
- P. 168
- 9.5.2 Repliement in vitro des protéines membranaires
- P. 173
- Chapitre 10 Prédictions conformationnelles
- P. 173
- 10.1 Introduction
- P. 174
- 10.2 Problèmes rencontrés dans les calculs conformationnels
- P. 174
- 10.2.1 Le problème des multiminima
- P. 174
- 10.2.2 Le grand nombre d'interactions
- P. 175
- 10.2.3 L'effet de solvant
- P. 175
- 10.3 Prédictions de structures secondaires
- P. 178
- 10.4 Prédictions de la structure tertiaire
- P. 183
- Chapitre 11 Dynamique structurale
- P. 184
- 11.1 Différents types de mouvements dans les protéines
- P. 184
- 11.2 Preuves expérimentales des mouvements dans les protéines
- P. 186
- 11.3 Approches théoriques : la dynamique moléculaire
- P. 189
- 11.4 Autres méthodes
- P. 195
- Index
- P. 199
- Crédits photographiques